Unglaubliche Erkenntnisse zu Plaques im Gehirn: Ursachen enthüllt & bahnbrechende Forschungsansätze

Einführung

Die Alzheimer-Krankheit, benannt nach ihrem Erstbeschreiber Alois Alzheimer, ist eine fortschreitende neurodegenerative Erkrankung, die durch den Abbau von Nervenzellen im Gehirn gekennzeichnet ist. Dies führt zu einem kontinuierlichen Verlust kognitiver Fähigkeiten wie Gedächtnis, Orientierung, Sprache und Denkvermögen. Weltweit sind mehr als 26 Millionen Menschen von Alzheimer betroffen, wobei das Risiko mit zunehmendem Alter steigt. Im Gehirn von Alzheimer-Patienten finden sich charakteristische Proteinablagerungen, sogenannte Plaques und Fibrillen, die eine zentrale Rolle in der Pathogenese der Krankheit spielen. Die Forschung konzentriert sich intensiv auf die Ursachen dieser Veränderungen und sucht nach Möglichkeiten zur Prävention, Früherkennung und Therapie der Alzheimer-Krankheit.

Amyloid-Plaques: Ein Kennzeichen der Alzheimer-Krankheit

Proteinablagerungen im Gehirn, bestehend aus Beta-Amyloid Peptiden, sind eine der auffälligsten Veränderungen im Gehirn von Alzheimer-Patienten. Diese amyloiden Plaques und auch kleinere Aggregate von Beta-Amyloid Peptiden werden als eine Ursache für Alzheimer diskutiert. Die Plaques bestehen hauptsächlich aus Beta-Amyloid (Aβ), einem Proteinfragment, das aus einem größeren Vorläuferprotein entsteht. Bei gesunden Menschen wird Aβ abgebaut und abtransportiert, während es sich bei Alzheimer-Patienten vermehrt ansammelt und zu unlöslichen Klumpen verklumpt. Diese Plaques stören die Signalübertragung zwischen den Nervenzellen und können eine Kaskade von Ereignissen auslösen, die letztendlich zum Zelltod führen.

Entstehung und Zusammensetzung von Amyloid-Plaques

Amyloid wird von allen Menschen produziert - von Geburt an. Mit zunehmendem Alter nimmt seine Konzentration im Gehirn zu, auch das ist eine normale Entwicklung. Im gesunden Gehirn wird Amyloid problemlos abgebaut. Bei der Alzheimer-Erkrankung allerdings ist dieser Abbauprozess gestört und es bilden sich die Verklumpungen. Das Alzheimer- Protein Beta-Amyloid entsteht durch die Spaltung von Vorläuferproteinen - ist dieser genau regulierte Prozess gestört, wird vermehrt Beta-Amyloid produziert. In gesunden Nervenzellen wird beispielsweise das C-terminale Peptid - eine wichtige Zwischenstufe bei der Entstehung von Beta-Amyloid - stets effektiv abgebaut und somit die Bildung von Alzheimer-Plaques verhindert. Diese Säuberung der Nervenzellen von Zwischenstufen des Beta-Amyloids geschieht über einen Prozess, der Autophagozytose genannt wird. "Bei der Autophagozytose baut die Zelle eigene Bestandteile aber auch Eindringlinge von außen wie etwa Viren oder Bakterien ab", beschreibt Prof. Dr. Jochen Walter von der Klinik für Neurologie am Universitätsklinikum Bonn. Ist die Autophagozytose in Nervenzellen gestört, häuft sich Beta-Amyloid an. Die Plaques bestehen aus einem Amyloid-Kern, der von veränderten Nervenzellfortsätzen und Stützzellen umgeben wird. Beides gemeinsam führt zur zunehmenden Zerstörung der Nervenzellen des Gehirns.

Die Amyloid-Hypothese und ihre Herausforderungen

Die Amyloid-Hypothese besagt, dass die Ablagerung von Beta-Amyloid im Gehirn der Hauptauslöser für die Alzheimer-Krankheit ist. Diese Hypothese wird durch die Beobachtung gestützt, dass genetische Mutationen, die zu einer erhöhten Produktion von Aβ führen, das Risiko für die Entwicklung von Alzheimer erhöhen. Allerdings gibt es auch Herausforderungen für diese Hypothese. So zeigen Studien, dass die Menge der Amyloid-Ablagerungen im Gehirn nicht immer mit dem Schweregrad der kognitiven Beeinträchtigungen korreliert. Dies deutet darauf hin, dass andere Faktoren ebenfalls eine wichtige Rolle bei der Entstehung der Alzheimer-Krankheit spielen könnten.

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Oligodendrozyten und Beta-Amyloid-Produktion

Nicht nur Nervenzellen bilden das Protein Beta-Amyloid (blau), das bei Alzheimer zu schädlichen Plaques verklumpt: Auch spezielle Gliazellen des Gehirns - die Oligodendrozyten (orange) - produzieren solche Ablagerungen. Forschende am Max-Planck-Institut (MPI) für Multidisziplinäre Naturwissenschaften konnten nun zeigen, dass im Gehirn nicht nur Nervenzellen, sondern auch Gliazellen Beta-Amyloid-Proteine produzieren. Dies könnte neue Ansätze für zukünftige Therapien bieten. Die Forscher veröffentlichten ihre Erkenntnisse im Fachjournal Nature Neuroscience. „Bisher waren Nervenzellen als vermeintliche Hauptproduzenten von Beta-Amyloid ein Hauptangriffspunkt für neue Medikamente“, erklärt Klaus-Armin Nave, Direktor am MPI für Multidisziplinäre Naturwissenschaften. Ergebnisse aus seiner Abteilung Neurogenetik zeigten jetzt: Neben Nervenzellen spielen auch bestimmte Gliazellen, sogenannte Oligodendrozyten, eine wichtige Rolle beim Entstehen von schädlichen Plaques. Die Aufgabe der Oligodendrozyten ist es unter anderem, Myelin - eine isolierende Schicht - zu bilden und diese zum schnelleren Übertragen von Signalen um die Nervenfasern zu wickeln. Die Göttinger Forschungsgruppe hatte bereits in einer früheren Studie entdeckt, dass defektes Myelin der Oligodendrozyten die Alzheimer-Krankheit verschlimmert. Die Wissenschaftler konnten nun zeigen, dass Nervenzellen zwar die Hauptproduzenten von Beta-Amyloid sind. „Aber auch Oligodendrozyten stellen eine beträchtliche Menge des Proteins her, das in Plaques eingebaut wird“, sagt Sasmita.

Tau-Fibrillen: Eine weitere pathologische Veränderung im Gehirn

Im Gehirn gibt es ein weiteres Protein, das mit Alzheimer in Verbindung gebracht wird: das Tau-Protein. Im Inneren der Gehirnzellen sorgt es für die Stabilität und Nährstoffversorgung.Bei der Alzheimer-Krankheit ist das Tau-Protein chemisch so verändert, dass es seiner Funktion nicht mehr nachkommen kann.Die chemische Veränderung des Tau-Proteins bewirkt, dass es eine fadenförmige Struktur bildet. Im Gehirn aller Alzheimer Patienten gibt es in Nervenzellen eine weitere Ablagerung - die Tau-Ansammlungen. Lange gab es in der Wissenschaft zwei widerstreitende Lager - die Verfechter der Amyloid-Hypothese und die Verfechter der Tau-Hypothese. Die Verfechter sahen jeweils eines dieser Proteine als Auslöser der Alzheimer-Demenz an.

Lipidstoffwechselstörungen als möglicher Auslöser

Wissenschaftler haben nun möglicherweise einen neuen Auslöser für diese charakteristischen Veränderungen im Gehirn gefunden: eine Störung im Lipidstoffwechsel. Denn zu viele Lipide in der Zellmembran von Neuronen können die Bildung von Alzheimer-Peptiden begünstigen. Eine Ursache für die Störung der Autophagozytose und somit für die vermehrte Entstehung von Beta-Amyloid ist eine Veränderung im Lipidstoffwechsel der Nervenzellen. Das haben Wissenschaftler des Krankheitsbezogenen Kompetenznetzes Degenerative Demenzen mit finanzieller Unterstützung des Bundesministeriums für Bildung und Forschung (BMBF) herausgefunden. "Wenn bestimmte Bestandteile der Zellmembran, die sogenannten Sphingolipide, übermäßig vorhanden sind, blockieren sie den natürlichen Prozess der Autophagozytose", so Professor Walter. Die Folge: Eiweiße, darunter auch das C-terminale Peptid, können nicht mehr effektiv per Autophagozytose abgebaut werden und das gefährliche Beta-Amyloid sammelt sich an. Zugleich aktivieren zu viele Sphingolipide ein bestimmtes Enzym, die y-Sekretase, deren Funktion darin besteht, das gefährliche Beta-Amyloid vom C-terminalen Peptid abzuspalten. Sphingolipide begünstigen somit die Entstehung von Alzheimer-Proteinen auf zwei Wegen. "Wir schließen daraus, dass den charakteristischen Veränderungen im Gehirn von Alzheimer-Patienten möglicherweise eine Störung im Lipidstoffwechsel zugrunde liegt", sagt Professor Walter. Sphingolipide sind in Nervenzellen an der Übertragung von Signalen und der Interaktion einzelner Zellen beteiligt. Sie sind wichtige Bestandteile der Zellmembran, aber auch von Membranvesikeln, die für den Prozess der Autophagozytose notwendig sind. Doch zu viele Sphingolipide stören den kontrollierten Einweißabbau in der Zelle, so das Ergebnis von Zellkulturexperimenten. "Zum einen haben wir Nervenzellen quasi mit Sphingolipiden gefüttert. Zum anderen haben wir Zellen von Patienten untersucht, die aufgrund eines genetischen Defektes übermäßig viele Lipide in der Zellmembran einlagern", erklärt Professor Walter. Patienten mit einer solchen Lipidspeicherkrankheit zeigen Symptome, die auch für Alzheimer-Patienten typisch sind. In beiden Untersuchungen wurde deutlich: Zu viele Sphingolipide stören den Proteinabbau der Zellen. "Die Sphingolipide reduzieren vor allem den Abbau des C-terminalen Peptids, sodass sich mehr schädliches Beta-Amyloid anhäufen kann", so Professor Walter.

Medin und Amyloid-β: Co-Aggregation in Blutgefäßen des Gehirns

In den Blutgefäßen des Gehirns von Alzheimer-Patienten lagert sich zusammen mit dem Protein Amyloid-β auch das Protein Medin ab. Diese sogenannte Co-Aggregation haben Forschende am Deutschen Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE) entdeckt. Ihre Beobachtung veröffentlichen sie jetzt im renommierten Fachmagazin Nature. „Medin ist zwar schon seit rund 20 Jahren bekannt, wurde aber in seinem Einfluss auf Krankheiten bisher unterschätzt. Wir konnten zeigen, dass krankhafte Veränderungen der Blutgefäße von Alzheimer-Patienten durch Medin deutlich verstärkt werden“, sagt Studienleiter Dr. Jonas Neher vom Tübinger Standort des DZNE. Medin gehört zur Gruppe der Amyloide. Von diesen Proteinen ist Amyloid-β am besten bekannt, da es im Gehirn von Alzheimer-Patienten verklumpt. Diese Aggregate lagern sich dann sowohl als sogenannte Plaques direkt im Gehirngewebe, aber auch in dessen Blutgefäßen ab und schaden dadurch den Nervenzellen bzw. den Blutgefäßen. Tatsächlich findet sich Medin jedoch in den Blutgefäßen von fast jedem Menschen über 50 Jahren und ist somit das häufigste bekannte Amyloid. Auch in den Blutgefäßen des Gehirns von Mäusen sammelt sich umso mehr Medin an, je älter sie werden - das war damals der Befund. Und: Wenn das Gehirn aktiv wird und mehr Blutzufuhr benötigt, dehnen sich Gefäße mit Medin-Ablagerungen langsamer aus als solche ohne Medin. Diese Fähigkeit der Ausdehnung jedoch ist wichtig, um das Gehirn optimal mit Sauerstoff und Nährstoffen zu versorgen.

Die Forschenden konnten dabei zuerst an Alzheimer-Mausmodellen zeigen, dass sich Medin noch stärker in Blutgefäßen des Gehirns anreichert, wenn dort auch Amyloid-β Ablagerungen vorhanden sind. Entsprechende Befunde konnten dann auch in Hirngewebe von Organspendern mit Alzheimer-Demenz nachgewiesen werden. Wurden jedoch Mäuse genetisch so verändert, dass Medin nicht gebildet werden kann, kam es zu deutlich weniger Amyloid-β-Ablagerungen und dadurch auch zu signifikant weniger Schaden an den Blutgefäßen. „Wir konnten jetzt über viele Versuche zeigen, dass Medin die vaskuläre Pathologie in Alzheimermodellen fördert“, so Neher. Die Medin-Ablagerungen sind also tatsächlich eine Ursache für die Schädigung von Blutgefäßen. „Und das ist ein Indiz dafür, dass es die Krankheit mitverursacht“, so Neher. Mit weiteren Versuchen konnten sie in einem nächsten Schritt beweisen, dass diese beiden Amyloide auch co-aggregieren - also gemischte Anhäufungen bilden. „Erstaunlicherweise interagiert Medin direkt mit Amyloid-β und fördert dessen Aggregation - das war noch vollkommen unbekannt“, fasst Jonas Neher die Ergebnisse zusammen.

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Weitere Hypothesen zur Entstehung von Alzheimer

Neben den Amyloid- und Tau-Ablagerungen sowie Lipidstoffwechselstörungen gibt es weitere Hypothesen, die zur Entstehung der Alzheimer-Krankheit beitragen könnten:

Calcium-Homöostase Hypothese: Diese Hypothese besagt, dass Störungen im Calcium-Gleichgewicht und der Calcium-Dynamik bereits früh im Krankheitsverlauf auftreten.
Neurovaskuläre Hypothese: Diese Hypothese postuliert, dass Fehlfunktionen der Nerven und Blutgefäße eine Rolle bei der Entstehung von Alzheimer spielen.
Entzündungshypothese: Diese Hypothese geht davon aus, dass Entzündungen nicht nur eine Begleiterscheinung von Alzheimer sind, sondern auch zum Fortschreiten der Neurodegeneration beitragen.
Metallionen-Hypothese: Diese Hypothese setzt sich unter anderem mit der Rolle von Biometallen wie Kupfer, Eisen und Zink bei der Entstehung von Alzheimer auseinander.
Hypothese des lymphatischen Systems: Diese Hypothese untersucht die Rolle des lymphatischen Systems bei der Beseitigung von Abfallprodukten aus dem Gehirn und dessen mögliche Beteiligung an der Alzheimer-Pathogenese.

Die Rolle von Gliazellen

Neben den Ablagerungen von Amyloid und Tau kommen Fehlfunktionen bestimmter Zellen als mögliche Auslöser der Alzheimer-Krankheit in Frage. Im Fokus stehen hier insbesondere die Gliazellen, die etwa 90 Prozent aller Gehirnzellen ausmachen. Aufgabe der Gliazellen ist es, die Nervenzellen im Gehirn zu schützen und zu unterstützen, damit die Signalübertragung - und damit unser Denken und Handeln - reibungslos funktioniert. An der Signalübertragung selbst sind Gliazellen nicht beteiligt. Mikrogliazellen spielen eine wichtige Rolle im Immunsystem unseres Gehirns.Wie eine Gesundheitspolizei sorgen sie dafür, dass schädliche Substanzen wie Krankheitserreger zerstört und abtransportiert werden. Astrozyten sind Gliazellen mit gleich mehreren wichtigen Aufgaben, unter anderem versorgen sie das Gehirn mit Nährstoffen, regulieren die Flüssigkeitszufuhr und helfen bei der Regeneration des Zellgewebes nach Verletzungen.Astrozyten stehen im Verdacht, an der Verbreitung der giftigen Amyloid-beta-Oligomere und Tau-Fibrillen beteiligt zu sein.

Diagnose und Früherkennung

Die Diagnose von Demenzerkrankungen lässt sich bei den meisten Betroffenen mit einfachen Mitteln stellen. Auch die Alzheimer-Krankheit kann mit geringem diagnostischen Aufwand gut erkannt werden. Die Ärztin oder der Arzt muss bei Patientinnen und Patienten mit Störungen des Gedächtnisses, der Orientierung, der Sprache oder des Denk- und Urteilsvermögens eine sorgfältige Untersuchung durchführen, um behebbare Ursachen dieser Leistungsstörungen auszuschließen, einen individuell abgestimmten Behandlungsplan zu entwerfen und die Betroffenen und ihre Familien aufzuklären und zu beraten. Sofern Warnsignale vorliegen, zum Beispiel Vergesslichkeit für wiederkehrende Ereignisse und alltägliche Begebenheiten, Wortfindungsstörungen oder Orientierungseinbußen, sollte ein Arzt aufgesucht werden. Gerade bei leichten, beginnenden Einbußen ist es empfehlenswert, - nach Absprache mit dem Hausarzt - einen Facharzt (Neurologe bzw. Psychiater) oder eine Gedächtnissprechstunde aufzusuchen.

Biomarker und bildgebende Verfahren

Heute können Forscherinnen und Forscher dafür auf das Amyloid-PET zurückgreifen - diese Positronen-Emissions-Tomographie, ein bildgebendes Verfahren, ist allerdings ein ausgesprochen aufwendiges und teures Verfahren, das sich deshalb nicht flächendeckend einsetzen lässt. Eine Lösung könnten sogenannte Blut-Biomarker sein, wie sie unlängst am DZNE entdeckt worden sind: Dabei handelt es sich um eine Art Indikator, die sich bei einer Blutprobe ermitteln lassen. Sind also bestimmte Substanzen in einer bestimmten Konzentration im Blut vorhanden, deutet das auf die Verklumpung von Amyloid beta im Gehirn hin. Zudem weist eine Verringerung des Amyloids im Blut auf einen beginnenden Ablagerungsprozess im Gehirn hin. Durch die Verklumpung des Amyloids und die Ablagerung in den Plaques gibt es nicht mehr genügend freies Amyloid, das in das Blut abtransportiert werden kann.

Biomarker können das Vorhandensein von Plaques und Verklumpungen nachweisen. Körperliche und neurologische Untersuchung: Ein Arzt führt eine körperliche Untersuchung durch. Laboruntersuchungen: Bluttests können helfen, andere mögliche Ursachen für Gedächtnisverlust und Verwirrung auszuschließen, wie Schilddrüsenerkrankungen oder Vitaminmangel. Mentaler Status und neuropsychologische Tests: Der Arzt kann einen kurzen Test zum mentalen Status durchführen, um Gedächtnis und andere Denkfähigkeiten zu bewerten. Ausführlichere Tests können detailliertere Informationen über die geistige Leistungsfähigkeit liefern, die mit Personen ähnlichen Alters und Bildungsstandes verglichen werden können.

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Bildgebung des Gehirns

Gehirnscans werden normalerweise verwendet, um sichtbare Veränderungen im Zusammenhang mit anderen Erkrankungen als Alzheimer festzustellen, die ähnliche Symptome verursachen könnten, wie Schlaganfälle, Traumata oder Tumoren. Die MRT verwendet Radiowellen und ein starkes Magnetfeld, um detaillierte Bilder des Gehirns zu erzeugen. Obwohl sie eine Schrumpfung bestimmter Gehirnregionen, die mit Alzheimer in Verbindung stehen, zeigen können, dienen MRT-Scans auch dazu, andere Erkrankungen auszuschließen. Eine CT-Untersuchung, eine spezialisierte Röntgentechnik, erzeugt Querschnittsbilder des Gehirns. Positronenemissionstomographie (PET) kann Bilder der Krankheitsprozesse im Gehirn einfangen. Während eines PET-Scans wird ein schwach radioaktiver Tracer in das Blut injiziert, um ein bestimmtes Merkmal im Gehirn sichtbar zu machen. Fluorodeoxyglucose (FDG)-PET: Diese Scans zeigen Bereiche des Gehirns, in denen Nährstoffe schlecht verwertet werden. Amyloid-PET: Diese Bildgebung kann die Belastung durch Amyloid-Ablagerungen im Gehirn messen. In besonderen Fällen können auch andere Tests verwendet werden, um Amyloid und Tau im Liquor zu messen. Forscher arbeiten daran, Tests zu entwickeln, die biologische Anzeichen von Krankheitsprozessen im Gehirn messen können. Diese Tests, einschließlich Bluttests, könnten die Genauigkeit bei der Diagnosestellung verbessern und es ermöglichen, die Krankheit zu diagnostizieren, bevor Symptome auftreten.

Therapieansätze

Aktuell sind Medikamente in der Entwicklung, die in einem sehr frühen Stadium der Alzheimer-Krankheit den Krankheitsverlauf verzögern sollen. Zwei dieser Medikamente - Lecanemab (Handelsname "Leqembi") und Donanemab (Handelsname "Kisunla") - sind 2025 in der Europäischen Union zugelassen worden und stehen seit September bzw. November 2025 auch für die Behandlung zur Verfügung. Da beide Wirkstoffe mit starken Nebenwirkungen verbunden sein können, sind für die Behandlung damit strenge Richtlinien erlassen worden. Neben der medikamentösen ist die nicht-medikamentöse Behandlung von Menschen mit Demenz von großer Bedeutung. Sie kann die geistige Leistungsfähigkeit und Alltagsfähigkeiten fördern, Verhaltensstörungen abschwächen und das Wohlbefinden verbessern. Der Verlauf der Krankheit ist bei jedem etwas unterschiedlich. Die Erkrankten sind aber zunehmend auf Hilfe und Unterstützung angewiesen. Die Krankheitsdauer bis zum Tod beträgt im Durchschnitt etwa acht Jahre. Es gibt aber sehr schnelle Verläufe von nur zwei Jahren und sehr langsame Verläufe von über 20 Jahren. Die jeweiligen Anforderungen an Betreuung, Pflege, Therapie und ärztliche Behandlung sind dabei sehr verschieden. Denn Alzheimer-Kranke sind keine einheitliche Gruppe, sondern Individuen mit ganz unterschiedlichen Lebensläufen, Kompetenzen und Defiziten, die in unterschiedlichen sozialen und wirtschaftlichen Situationen leben. Die Krankheit wird in verschiedene Schweregrade eingeteilt.

Viele Forscherinnen und Forscher, die an einem Alzheimer-Medikament arbeiten, setzen deshalb am Amyloid an. Ihre Überlegung: Wenn sich die Verklumpung in einem frühen Stadium verhindern lässt, könnte das möglicherweise die Erkrankung verhindern. Ansatzpunkt ist die Amyloid-Kaskade: Das Amyloid löst eine ganze Reihe von Folgewirkungen auf molekularer Ebene aus; das ist die namensgebende Kaskade. In den vergangenen Jahren sind immer wieder vielversprechende Ansätze gescheitert, zahlreiche Medikamentenstudien mussten eingestellt werden. Zuletzt aber hat ein Wirkstoff namens Lecanemab in einer klinischen Studie große Erfolge in der Alzheimer-Behandlung erzielt. Dieser Antikörper erkennt im Gehirn die Plaques und leitet so deren Abbau durch Immunzellen ein. Antikörper wie Lecanemab schaffen es, bis zu 70 Prozent der Plaques aus dem Gehirn zu entfernen. Über eine 18-monatige Behandlung konnte diese Therapie den Gedächtnisverlust um 34 Prozent reduzieren. Gleichzeitig verringerte sich die Ansammlung von Tau und auch der Nervenzelltod konnte verringert werden. Damit wurde letztendlich auch die Amyloid-Hypothese im Menschen bewiesen. Eine Anti-Amyloid Therapie unterbricht die Kaskade und verlangsamt den Gedächtnisverlust. Für die Patienten ist das ein vielversprechender Erfolg, der allerdings auch seine Einschränkungen hat: Voraussetzung für die Wirksamkeit ist zum Beispiel, dass Patienten schon zu einem sehr frühen Zeitpunkt behandelt werden - in einem Moment also, wo sie selbst häufig noch kaum einen Gedächtnisverlust bemerken.

Medikamentöse Therapie

In der Behandlung von Patienten mit Demenzerkrankungen spielen Medikamente eine wichtige Rolle. Sie werden zur Stabilisierung der geistigen Leistungsfähigkeit und der Alltagsbewältigung, zur Milderung von Verhaltensstörungen und in manchen Fällen auch zur Verhinderung weiterer Schädigungen des Gehirns eingesetzt.

Nicht-medikamentöse Therapie

Zur Behandlung gehören auch die geistige und körperliche Aktivierung der Betroffenen, die richtige Weise des Umgangs, die bedarfsgerechte Gestaltung der Wohnung und die Beratung der Angehörigen. Nicht-medikamentöse Therapieansätze, wie kognitive Verhaltenstherapie, Ergotherapie und Physiotherapie, können ebenfalls dazu beitragen, die Symptome von Alzheimer zu bewältigen und die Lebensqualität der Betroffenen zu erhalten. Eine aktuelle Studie von Bahar-Fuchs et al. (2021) hat gezeigt, dass kognitive Stimulationstherapie, eine strukturierte Gruppentherapie, die auf kognitiven und sozialen Aktivitäten basiert, das Wohlbefinden und die kognitiven Funktionen bei Personen mit leichter bis mittelschwerer Alzheimer-Demenz verbessern kann (7).

Prävention

In Bezug auf die Prävention von Alzheimer gibt es einige Lebensstiländerungen, die das Risiko einer Erkrankung verringern können. Dazu gehören eine gesunde Ernährung, regelmäßige körperliche Aktivität, geistige Aktivität und soziale Interaktion. Eine Studie von Kivipelto et al. (2021) hat gezeigt, dass eine multidomain-Intervention, die auf Ernährung, körperliche Aktivität, kognitive Stimulation und vaskuläre Risikofaktoren abzielt, das Risiko einer kognitiven Beeinträchtigung bei älteren Erwachsenen verringern kann (8).

So könnten die übermäßigen Sphingolipide als Ansatzpunkt für neue präventive Maßnahmen dienen. Professor Walter: "Wenn wir beispielsweise den Abbau von überzähligen Sphingolipiden in Nervenzellen gezielt stimulieren könnten, könnte dies gegebenenfalls die Entstehung schädlicher Beta-Amyloid Peptide verhindern."

Ausblick

Die Alzheimer-Forschung ist ein dynamisches und sich ständig weiterentwickelndes Feld. Zukünftige Forschungsarbeiten werden sich darauf konzentrieren, die komplexen Ursachen der Alzheimer-Krankheit besser zu verstehen, neue Biomarker für die Früherkennung zu entwickeln und innovative Therapieansätze zu finden. Ein vielversprechender Ansatz ist die Immuntherapie, bei der das körpereigene Immunsystem dazu verwendet wird, schädliche Amyloid-β-Plaques im Gehirn anzugreifen und abzubauen. Eine Studie von Sevigny et al. (2016) zeigte, dass das Medikament Aducanumab, ein monoklonaler Antikörper, das Amyloid-β im Gehirn von Alzheimer-Patienten reduzieren und die kognitiven Fähigkeiten verbessern konnte (9). Darüber hinaus gibt es auch Forschungen, die sich auf die Rolle von Stammzellen bei der Behandlung von Alzheimer konzentrieren. Eine Studie von Wang et al. (2020) zeigte, dass die Transplantation von mesenchymalen Stammzellen in ein Alzheimer-Mausmodell die kognitiven Funktionen verbesserte und die Gehirnpathologie reduzierte (10). Eine weitere Herausforderung bei der Erforschung von Alzheimer besteht darin, die individuellen Unterschiede zwischen den Patienten besser zu verstehen. In den letzten Jahren hat sich die Forschung auf sogenannte „präzisionsmedizinische“ Ansätze konzentriert, bei denen Behandlungen auf die individuellen Bedürfnisse und genetischen Merkmale der Patienten zugeschnitten werden.

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